Un grupo dirigido por el investigador de TH Lübeck Prof. Dr. Manfred Rößle tiene un nuevo entorno de ensayo para el ESRF (Instalación Europea de Radiación Sincrotrón) desarrollado, el sincrotrón de electrones más grande de Europa. En el futuro, los usuarios del haz ID29 en ESRF podrán hacer lo que se llama Unidad de cinta secante de TH Lübeck utilizar para obtener películas instantáneas de estructuras proteicas.
“El punto de partida de nuestro experimento es la cristalografía en serie”, dice Mia Lahey-Rudolph, quien dirigió el estudio. “La estructura atómica de las proteínas se puede examinar con este método estructural-biológico”, explica. La estructura de la proteína de alta resolución puede decirles a los investigadores algo sobre cómo funcionan estas biomoléculas. Esto no solo proporciona nuevos conocimientos sobre la biología, sino que también puede, por ejemplo, Base para el desarrollo de medicamentos a medida forma.
Una herramienta importante para analizar la estructura atómica de las proteínas es la cristalografía de rayos X, en la que se escanea un cristal de proteína con un haz brillante de rayos X. El cristal difracta los rayos X de forma característica y crea así un patrón de difracción. Si se registran todos los ángulos de visión del cristal, la estructura interna del cristal y calcule el pliegue tridimensional de la proteína.
Sin embargo, para la mayoría de las biomoléculas, estar metidas en un cristal es un estado antinatural. Cuanto más pequeño es un cristal, más intensa debe ser la luz de rayos X para producir imágenes de difracción útiles.
“Otro punto conflictivo en estas investigaciones es cómo llegan las muestras con los microcristales a la fuente de radiación”, explica Mia Lahey-Rudolph. Junto con Suna Precision, los investigadores de TH Lübeck construyeron un dispositivo que recuerda a una grabadora de cassette. “Unidad de cinta secante”. En esta unidad de cinta, una correa de polímero perforado permanece en constante movimiento y se alimenta continuamente con microcristales nuevos, mientras que una segunda correa raspa el líquido de la solución frente a la zona de interacción de rayos X, de modo que se irradian cristales casi desnudos. “Nuestro objetivo es estudiar los cambios estructurales de resolución temporal inducidos por la activación de la luz, la mezcla de ligandos o los saltos de pH en las proteínas cristalizadas muy rápidamente y con una alta relación señal-ruido”, explica Mia Lahey-Rudolph, científica del TH Lübeck.
Gracias a la financiación de TH Lübeck, el equipo de investigación Ministerio Federal de Educación e Investigación obtenga la oportunidad de mejorar la configuración de medición en cooperación con ESRF. El ESRF tiene su sede en Grenoble, Francia y atrae a investigadores de todo el mundo en.
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