Un groupe dirigé par le chercheur TH Lübeck Prof. Dr. Manfred Rößle a un nouvel environnement de répétition pour le ESRF (Installation européenne de rayonnement synchrotron) développé, le plus grand synchrotron à électrons d’Europe. À l’avenir, les utilisateurs du faisceau ID29 à l’ESRF pourront faire ce que l’on appelle Lecteur de bande buvard de TH Lübeck utiliser pour obtenir des films instantanés de structures protéiques.
“Le point de départ de notre expérience est la cristallographie en série”, explique Mia Lahey-Rudolph, qui a dirigé l’étude. “La structure atomique des protéines peut être examinée avec cette méthode structurale-biologique”, explique-t-elle. La structure protéique à haute résolution peut dire aux chercheurs quelque chose sur le fonctionnement de ces biomolécules. Cela fournit non seulement de nouvelles connaissances sur la biologie, mais peut également, par exemple, Base pour le développement de médicaments sur mesure former.
Un outil important pour analyser la structure atomique des protéines est la cristallographie aux rayons X, dans laquelle un cristal de protéine est balayé avec un faisceau de rayons X brillant. Le cristal diffracte les rayons X de manière caractéristique et crée ainsi un diagramme de diffraction. Si tous les angles de vue du cristal sont enregistrés, le structure interne du cristal et calculer le pli tridimensionnel de la protéine.
Pour la plupart des biomolécules, cependant, être entassé dans un cristal est un état non naturel. Plus un cristal est petit, plus la lumière des rayons X doit être intense pour produire des images de diffraction utiles.
“Un autre point d’achoppement dans ces enquêtes est la manière dont les échantillons contenant les microcristaux parviennent à la source de rayonnement”, explique Mia Lahey-Rudolph. En collaboration avec Suna Precision, les chercheurs du TH Lübeck ont construit un appareil qui rappelle un enregistreur à cassette “Lecteur de bande buvard”. Dans ce lecteur de bande, une bande polymère perforée reste en mouvement constant et est alimentée en continu avec des microcristaux frais, tandis qu’une seconde bande racle le liquide de solution devant la zone d’interaction des rayons X, de sorte que les cristaux quasi nus sont irradiés. “Notre objectif est d’étudier les changements structurels résolus dans le temps induits par l’activation de la lumière, le mélange de ligands ou les sauts de pH dans les protéines cristallisées très rapidement et avec un rapport signal sur bruit élevé”, explique Mia Lahey-Rudolph, scientifique au TH Lübeck.
Grâce au financement du TH Lübeck, l’équipe de recherche Ministère fédéral de l’éducation et de la recherche avoir l’opportunité d’améliorer la configuration de mesure en coopération avec l’ESRF. L’ESRF est basée à Grenoble, France et attire des chercheurs du monde entier à.